Till innehåll på sidan
Till KTH:s startsida

The artificial amyloid: fundamentals of formation and applications of food protein nanofibrils

Tid: Ti 2024-10-22 kl 10.00

Plats: F3 (Flodis), Lindstedtsvägen 26 & 28

Språk: Engelska

Ämnesområde: Kemi

Respondent: Rodrigo Sanches Pires , Tillämpad fysikalisk kemi

Opponent: Professor Alexander Buell, Danmarks Tekniske Universitet, Danmark

Handledare: Universitetslektor Christofer Lendel, Tillämpad fysikalisk kemi

Exportera till kalender

QC 20240927

Abstract

Proteiner är några av de fundamentala byggstenarna för livet som vi känner det, centrala inte bara för variation av biologiska processer men även som avgörande delar av viktiga procedurer inom hälso-, livsmedels- och hållbarhetsindustrier. De senaste åren har stora forskningsinsatser genomförts för att använda bio-baserade strategier som alternativa vägar för att minska det mänskliga beroendet i petroleumbaserade polymerer, och istället placera proteiner som centrala byggstenar för hållbar materialutveckling. Denna avhandling  utforskar, enligt detta ramverk, en specifik klass av materielbyggstenar som härstammar från maten vi äter, även kända som protein-nanofibriller (PNF). Särskild uppmärksamhet riktas mot PNF:er från sojaproteinisolat (SPI) och vassleproteinisolat (WPI) bildade vid lågt pH-värde och hög temperatur, vilket speglar vanligt förekommande processer vid livsmedelsbearbetning och matlagning. Det presenterade arbetet fokuserar specifikt på hur dessa fibriler sammansätts genom hydrolys under sura förhållanden ur de initiala livsmedelsproteinerna till små aggregeringssbenägna peptider, hur aggreggation sker samt hur vi potentiellt skulle kunna bereda fibriller som användbara material ute i samhället.

Ett kritiskt steg i formandet av fibriller vid lågt pH-värde och hög temperatur är den värmeinducerade sura hydrolysen av proteinkedjor till kortare peptider. SPI används som en modellproteinkälla för att förstå PNF-formering. Genom att fastställa aktiveringsenergin för SPI-hydrolys och jämföra den med de lägre aktiveringsenergierna för aggregationsprocesserna för en av peptidbyggstenarna, BB2, kan det fastslås att hydrolysen är processen med den högsta aktiveringsenergin. Datorsimulationer genomförs sedan för att reproducera hydrolysen av proteiner till modellpeptidproduktion och nedbrytning från olika hastigheter av proteinhydrolys. Därmed kan en koppling mellan monomerproduktion och fibrillationskinetik etableras. Med detta görs ett försök med numersiska simulationer av BB2 vid 90 °C och pH-värde 2, som demonstrerar att aggregation av endast en peptid inte reproducerar SPI:s fibrillationsbetéende.

Avhandlingen fortsätter att fokusera på fibrillering av livsmedelsproteiner och deras potentiella säkerhet för människor, och utforskar nu hur livsmedelsfibriller påverkar aggregeringsbeteéendet i Aβ42-aggregering, ett kännetecken för Alzheimers sjukdom. Resultaten visar att frön från livsmedelsamyloider inte accelererar Aβ42-aggregering, och att fibriller från lysozym och havreprotein till och med försenar aggregeringen av Aβ42. Ytterligare kinetisk analys avslöjar att aggregationshämning sannolikt beror på interaktioner mellan Aβ42-aggregat och fibriller som härrör från livsmedel, vilket troligen påverkar vägen för sekundär kärnbildning i Aβ42-sammansättningen.

Däremot accelererar sådd fibrillering i WPI, vilket också leder till bildandet av längre fibriller som kan nå den perkolationströskel som krävs för gelbildning och materialbildning. Resultaten indikerar dock att  perkolationsteorier kan behöva förfinas för att bättre rama in och förutsäga beteendet hos PNF och hur de interagerar för att bilda makromolekylära strukturer.

Slutligen utforskas även användandet av livsmedelshärledda WPI-fibriller i materialapplikationer. Fibrilbaserade aerogeler uppvisar distinkta mikrostrukturella skillnader jämfört med aerogeler utan fibriller och förbättrad adsorptionsförmåga för föroreningar, representerad här genom att använda modellmolekylen ibuprofen. Dessutom visar preliminära resultat också att fibrillära hydrogeler kan användas som elektrolytmatriser för energilagring, och påvisar ett brett operativt potentialfönster och utmärkt hastighetsprestanda.

Sammantaget ger resultaten en viktig insyn gällande bildning av fibriller vid lågt pH-värde och hög temperatur, deras säkerhet för mänskliga konsumtion, och deras tillämpning inom områden såsom vattenrening och energilagring. 

urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:kth:diva-354038